Alkoholdehydrogenáza

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Prejsť na: navigácia, hľadanie
Alkoholdehydrogenáza

Alkoholdehydrogenáza (ADH) je metaloenzým (dimér) obsahujuci Zn2+. Patrí do skupiny enzýmov – dehydrogenázy. Dehydrogenázy predstavujú najväčšiu skupinu redoxných enzýmov. V súčasnosti je známych asi 300 druhov. Umožňujú vzájomnú premenu medzi alkoholmi či aldehydmi a ketónmi.

V živých organizmoch[upraviť | upraviť zdroj]

Ľudský organizmus disponuje šiestimi typmi ADH. Všetky sú diméry (zostavené z dvoch polypeptidov). Je dokázané že alkohol dehydrogenáza u žien sa vyznačuje menšou efektivitou. ADH majú aj mnohé zvieratá, kvasinky, baktérie. U hmyzu, ako sú napríklad ovocné mušky, je ADH oveľa menšia ako u človeka a neobsahuje atóm kovu. V kvasinkách a mnohých baktériách hrá ADH dôležitú úlohu pri fermentácii pyruvátu na etanol. Mnohé ADH v kvasinkách sú väčšie ako ľudské ADH.

Funkcia u človeka[upraviť | upraviť zdroj]

ADH sa nachádza v cytoplazme buniek, a to predovšetkým v pečeni, ďalej v žalúdku a obličkách. ADH je nešpecifický enzým. Katalyzuje oxidácie celého radu primárnych alkoholov. Reakcia so sekundárnymi a rozvetvenými alkoholmi je veľmi obmedzená. Optimálne pH pre oxidáciu etanolu je 8,6 až 9,0; nad pH 9,0 enzým rýchlo stráca stabilitu. Pre redukciu acetaldehydu je optimálne pH okolo 7,0. Izoelektrický bod sa nachádza pri pH 5,4. Toto platí pre ADH pečeňového typu.

Detský plod nemá ADH.

ADH katalyzuje metabolickú premenu etanolu na acetaldehyd, ktorý sa ďalej biotransformuje na kyselinu octovú. Kyselina octová sa potom premieňa na iné menšie neškodné molekuly. Terminálnymi produktami odbúrania alkoholov v ľudskom organizme sú CO2 a H2O.

Afinita metanolu k ADH je mnohonásobne nižšia (asi sedem krát) ako k etanolu a v zmesi sa metabolizuje prednostne (preto sa pri liečbe otravy metanolom ako prvá pomoc podáva intravenózne etanol (antidotum), ktorý vlastne „vytláča“ oveľa toxickejší metanol).