Adenylátkináza
- Nezamieňať s heslom Adenylátcykláza.
Adenylátkináza[1][2] (tiež myokináza,[3][1] adenylkináza, ATP:AMP-fosfotransferáza, 5'-AMP-kináza, AMP-kináza,[3] EC 2.7.4.3[3][4]) je transferáza, ktorá je lokalizovaná v medzimembránovom priestore mitochondrií väčšiny buniek, kde umožňuje čerpať zvyškovú voľnú energiu uloženú v ADP na resyntézu ATP, ktorý je potrebný na svalovú prácu a tvorbu transmembránového potenciálu:
Osud AMP
[upraviť | upraviť zdroj]Podpora tvorby ATP
[upraviť | upraviť zdroj]Za vysokej spotreby ATP dochádza ku hromadeniu AMP, ktorý slúži ako alosterický signál na zvýšenie produkcie ATP inými spôsobmi (glykogenolýzou a glykolýzou).[1] AMP aktivuje proteínkinázu závislú na AMP (AMPK, AMP-dependentná proteínkináza), ktorá aktivuje kľúčové enzýmy intermediárneho metabolizmu, čím sa aktivujú katabolické dráhy vedúce na vznik ATP a inhibujú sa anabolické a endergonické procesy, ktoré spotrebúvajú ATP.[2]
V pečeni AMPK stimuluje β-oxidáciu a ketogenézu počas vysokej spotreby ATP.[2] AMPK inhibuje syntézu mastných kyselín inaktiváciou acetylkoenzým-A-karboxylázy.[2] Vo svaloch AMPK aktivuje utilizáciu glukózy z krvnej cirkulácie do svalových buniek aktiváiou glukózového transportéra GLUT-4.[2] AMPK vo svaloch inhibuje glykogenézu (tvorbu glykogénu) počas vysokej spotreby ATP.[2]
Odbúravanie AMP
[upraviť | upraviť zdroj]Hromadiace sa AMP potom vstupuje do cyklu purínových nukleotidov, kde sa degraduje deamináciou na inozínmonofosfát (IMP), čo je z hľadiska adenylátkinázovej reakcie len odčerpanie produktu podľa LeChatelierovho princípu, čo posunie rovnováhu adenylátkinázovej reakcie smerom ku vyššej tvorbe ATP.[2]
Štruktúra adenylátcyklázy
[upraviť | upraviť zdroj]Štruktúru adenylátcyklázy študoval Georg Schulz z Inštitútu organickej chémie a biochémie vo Freiburgu v Nemecku pomocou RTG štruktúrnej analýzy.[6] Georg Schulz kryštalizoval adreenylátcyklázu z baktérie Escherichia coli samotnú a v komplexe s naviazanou bisubstrátovou modelovou zlúčeninou Ap5A, čo je AMP kovalentne prepojené s ATP piatimi fosfátmi: adenozín-O-P-O-P-O-P-O-P-O-P-O-adenozín.[6] Táto látka je inhibítor enzýmu adenylátcyklázy, ktorá sa viaže na adenylátcyklázu pevne.[6] Schulz pozovnal tieto dve kryštálové štruktúry a zistil, že enzým bez naviazaného Ap5A má výrazne inú konformáciu ako enzým s naviazaným Ap5A. Adenylátkináza dokonca substrát tesne obkolesuje, čím zabraňuje prítoku vody, ktorá by spôsobila hydrolýzu namiesto žiadaného presunu makroergického fosfátu.[6]
Referencie
[upraviť | upraviť zdroj]- 1 2 3 4 Harperova biochemie. Praha : H & H, 2002. (Vyd. v Česku 4., V H & H 3.) Dostupné online. ISBN 80-7319-013-3.
- 1 2 3 4 5 6 7 KOOLMAN, Jan; RÖHM, Klaus Heinroch; BENDA, Vladimír. Barevný atlas biochemie. 4. vyd. Praha : Grada Publishing, 2017. ISBN 978-80-247-2977-0.
- 1 2 3 Medvik: adenylátkinasa [online]. www.medvik.cz, [cit. 2025-07-08]. Dostupné online.
- ↑ adenylátkinasa [online]. library.upol.cz, 2025-05-22, [cit. 2025-07-08]. Dostupné online. (po česky)
- ↑ KODÍČEK, Milan; KARPENKO, Vladimír; LEPŠÍK, Martin. Biofysikální chemie. 3. vyd. Praha : Academia, 2013. ISBN 978-80-200-2241-7.
- 1 2 3 4 VOET, Donald. Voet's principles of biochemistry. Hoboken, New Jersey : [s.n.], 2016. (Global edition.) Dostupné online. ISBN 978-1-119-45166-2.