Aminokyselina

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Skočit na navigaci Skočit na vyhledávání
Schéma usporiadania karboxylovej skupiny (-COOH) a aminoskupiny (-NH2) v alfa-aminokyselinách. (Písmeno "R" označuje variabilnú časť molekuly, t. j. odlišnú pre každú alfa-aminokyselinu)

Aminokyseliny alebo aminokarboxylové kyseliny sú organické zlúčeniny obsahujúce v molekule aminoskupinu (primárnu, sekundárnu či terciárnu) a karboxylovú skupinu (niekedy aj druhú aminoskupinu, druhú karboxyskupinu a ďalšie substinenty).

Podľa vzájomnej polohy aminoskupiny a karboxylovej skupiny sa rozlišujú a-, b-, g-aminokyseliny atď. Aminokyseliny kódované (proteinogénne, bielkovinotvorné) sú stavebnými jednotkami bielkovín. Ich zabudovanie do peptidového reťazca pri proteosyntéze je riadené genetickým kódom (preto kódované). Do tejto skupiny patrí 20 a-aminokyselín. Okrem glycínu ktorý nie je chirálny, majú všetky kódované aminokyseliny konfiguráciu L. Aminokyseliny nekódované nie sú pravidelnou súčasťou bielkovín. V organizme majú rôzne biologické funkcie, sú napr. súčasťou niektorých koenzýmov. Esenciálne aminokyseliny si telo nevie samo syntetizovať, musí ich získavať z potravy. Pre človeka sú esenciálne valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, tryptofán, lyzín, metionín a treonín; ostatné sú neesenciálne.

Z metabolického hľadiska, to je podľa možností ich zapojenia do metabolizmu cukrov a tukov, sa delia na glukogénne (pri ich štiepení vznikajú medziprodukty metabolizmu cukrov), ketogénne (odbúravajú sa látky ktoré tvoria tuky) a glukogénne i ketogénne (štiepia sa zvyčajne na dva fragmenty, z ktorých jeden sa zapája do metabolizmu cukrov s druhý tukov). Biele kryštalické látky rozpustené vo vode, z väčšej časti vo forme amfiónov, napr. pri glycíne (+)NH3CH2COO(-). Majú amfortérny charakter (napr. tvoria sodné soli aj hydrochloridy) a prejavujú reakcie amínov (napr. acylácia) i karboxylových kyselín (napr. esterifikácia). Súčasná prítomnosť skupín NH2 a COOH umožňuje spojenie amidovou väzbou CONH a vznik laktámov, respektívne polyamidov. Najznámejším premyselne vyrábaným polyamidom je polyamid 6 (NH(CH2)5CO) n, vyrábaný z ekaprolaktámu. Prírodné polyamidy sú proteíny, v ktorých sa ako stavebné jednotky vyskytuje najčastejšie asi 20L-a-aminokykelín NH2CHCOOH líšiacich sa substituetom R.

Prehľad 20 základných proteinogénnych aminokyselín[upraviť | upraviť kód]

Skratky a chemické vlastnosti[upraviť | upraviť kód]

Skr. Celý názov Typ postranného reťazca Molová hmotnosť pI pK1
(α-COOH) 		pK2
(α-+NH3) 		pKr (R)
A Ala Alanín hydrofóbny 89.09 6.11 2.35 9.87
C Cys Cysteín hydrofóbny 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
D Asp Kyselina asparágová kyslý 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
E Glu Kyselina glutámová kyslý 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
F Phe Fenylalanín hydrofóbny 165.19 5.49 2.20 9.31
G Gly Glycín hydrofilný 75.07 6.06 2.35 9.78
H His Histidín bázický 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
I Ile Izoleucín hydrofóbny 131.17 6.05 2.32 9.76
K Lys Lyzín bázický 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54
L Leu Leucín hydrofóbny 131.17 6.01 2.33 9.74
M Met Metionín hydrofóbny 149.21 5.74 2.13 9.28
N Asn Asparagín hydrofilný 132.12 5.41 2.14 8.72
P Pro Prolín hydrofóbny 115.13 6.30 1.95 10.64
Q Gln Glutamín hydrofilný 146.15 5.65 2.17 9.13
R Arg Arginín bázický 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serín hydrofilný 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Treonín hydrofilný 119.12 5.60 2.09 9.10
V Val Valín hydrofóbny 117.15 6.00 2.39 9.74
W Trp Tryptofán hydrofóbny 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrozín hydrofóbny 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46

Aminokyseliny sa v bežnej praxi označujú skratkami. V biochémii sa vačšinou používajú trojpísmenové skratky. Jednopísmenové skratky sa používajú hlavne na zapisovanie sekvencie bielkovín.

Prehľad chemickej štruktúry[upraviť | upraviť kód]

  • Ala

  • Arg

  • Asn

  • Asp

  • Cys

  • Glu

  • Gln

  • Gly

  • His

  • Ile

  • Leu

  • Lys

  • Met

  • Phe

  • Pro

  • Ser

  • Thr

  • Trp

  • Tyr

  • Val

Ďalšie aminokyseliny v živých objektoch[upraviť | upraviť kód]

Okrem 20 základných proteinogénnych aminokyselín sa v bielkovinách môžu nachádzať aj ďalšie aminokyseliny, ktoré vznikajú druhotne, úpravou už hotovej bielkoviny. Takýmito aminokyselinami sú napr. hydroxy-prolín, a N-trimetyl-lyzín.

V živých objektoch sa prirodzene nachádzajú aj neproteinogénne aminokyseliny, väčšinou ako medziprodukty metabolizmu aminokyselín. Takýmito aminokyselinami sú napr. homoserín, homocysteín, ornitín, citrulín a iné).

Syntéza aminokyselín[upraviť | upraviť kód]

Schéma zabudovania amoniaku do aminokyseliny glutamín, pomocou glutamín syntetázy (GS, klasifikačné číslo EC 6.3.1.2)

Rastliny dokážu syntetizovať všetky aminokyseliny z anorganických látok. Naproti tomu živočíchy si dokážu tvoriť len niektoré aminokyseliny (a aj to len premenou iných, hotových aminokyselín), iné (tvz. esenciálne aminokyseliny) musia dostávať hotové z potravy.

Dusík potrebný na produkciu aminokyselín získavajú rastliny z pôdy vo forme dusičnanov, alebo amoniaku. Dusičnany sa redukujú na amoniak dvojicou enzýmov nitrát reduktázou a nitrit reduktázou. Amoniak sa zabudováva pomocou enzýmov GS (glutamín syntetáza) a GOGAT (glutamát syntáza, nazývaná tiež glutamín-oxoglutarát-aminotransferáza). Produktom je glutamín (Gln) a kyselina glutámová (Glu). Z nich sa potom vytvárajú všetky ostatné aminokyseliny.

Iné projekty[upraviť | upraviť kód]

Portal Chemický portál
Biologický portál
Zdroj: „https://sk.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminokyselina&oldid=6794966“