Baktériorodopsín
Baktériorodopsín je protónová pumpa v cytoplazmatickej membráne extrémofilných halofilných fotosyntetizujúcich archeónov, ktorá obsahuje ako kofaktor retinál kovalentne navizaný na lyzínový zvyšok apoenzýmu.[1] Na rozdiel od elektróny transportujúceho reťazca v tylakoidoch chloroplastov eukraryotov, baktériorodopsín absorbuje svetlo a konformačná zmena kofaktora zmení konformáciu enzýmu tak, že prenesie protón, i.e. nie je napojený na elektróny transportujúci reťazec.[1] Najlepšie preskúmaným baktériorodopsínom je baktériorodopsín z archebaktérie Halobacterium halobium.[1] Baktériorodopsín bol objavený v archebaktérii Halobacterium salinarum.[2]
Baktériorodopsín má sedem transmembránových α-helixov, ktoré sa označujú A, B, C, D, E, F a G.[2] Na lyzínový bočný reťazec α-helixu G sa viaže svojou aldehydovou skupinou rodopsín za vzniku Schiffovej bázy (aldimínu).[2] Retinál je orientovaný priečne vzhľadom na membránu.[2]
Mechanizmus pumpáže protónov
[upraviť | upraviť zdroj]
Baktériorodopsín je najlepšie preskúmavou protónovou pumpou.[2] Na pumpovaní protónov sa nepodieľajú len bočné reťazce kyslých aminokyselín a dusík aldimínu, ale aj molekuly vody, ktoré sú integrálnou súčasťou baktériorodopsínu.[2]