Kofaktor F430

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Skočit na navigaci Skočit na vyhledávání
Kofaktor F430
Kofaktor F430
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec C42H46N6NiO135-
Vzhľad žltá kryštalická látka
Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť 906,58014 g/mol
Ďalšie informácie
Číslo CAS 73145-13-8
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI.
Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.

F430 je kofaktor (niekedy sa nazýva i koenzýmom) enzýmu metylkoenzým M reduktázy.[1][2] Je to porfyrínový derivát, ktorý obsahuje atóm niklu. Metylkoenzým M reduktáza katalyzuje reakciu, ktorá vedie k uvoľneniu metánu v poslednom kroku metanogenézy:

CH3–S–CoM + HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM

Tento kofaktor sa vyskytuje len u metanogénnych archeónov[3] a anaeróbnych metánotrofných archeónov. Vyskytuje sa v relatívne vysokých koncentráciách v archeónoch, ktoré sa účastnia reverznej metanogenézy - tieto archeóny môžu obsahovať až 7 % hm. niklového proteínu, ktorý im pomáha oxidovať metán.[4]

Štruktúra[upraviť | upraviť zdroj]

Tento kofaktor bol pomenovaný triviálnym názvom kofaktor F430 v roku 1978 na základe vlastností žltej vzorky extrahovanej z Methanobacterium thermoautotrophicum, ktorá mala spektroskopické maximum pri 430 nm.[5] V roku 1982 bola táto látka identifikovaná ako kofaktor metylkoenzým M reduktázy[6] a jeho štruktúra bola potvrdená pomocou röntgenovoej kryštalografie a NMR.[7] Kofaktor F430 sa skladá z redukovaného porfyrínu v makrocyklickom systéme zvanom korfín.[8] Okrem toho obsahuje ďalšie dva kruhy, takže na rozdiel od klasického tetrapyrolového jadra (kruhy A-D) má ešte γ-laktámový kruh E a karbocylický kruh F s ketónovou skupinou. Je to jediný prírodný tetrapyrol, ktorý obsahuje nikel, ktorý sa inak v živých systémoch vyskytuje len vzácne.[9]

Biosyntéza[upraviť | upraviť zdroj]

Biosyntéza kofaktoru F430 začína u uroporfyrinogénu III, z ktorého sa syntetizujú všetky prírodne tetrapyroly vrátane chlorofylu, vitamínu B12, fykobilínov, sirohemu a hemu. Uroporfyrinogén III sa premieňa najprv na dihydrosirohydrochlorín a potom na sirohydrochlorín.[10] Následne sa do tohto systému vkladá nikelnatý katión. Túto reakciu katalyzuje tá istá chelatáza, CbiX (tiež označovanej CfbA[11]), ktorá katalyzuje i cheláciu kobaltu v biosyntéze kobalamínu.[12]

Uroporfyrinogén III
Dihydrosirohydrochlorín
Dirohydrochlorín

Potom dochádza pomocou ATP-dependentnej Ni-sirohydrochlorín-a,c-diamidsyntázy (CfbB) k premene acetátových skupín a a c na acetamidy. Aminoskupiny pochádzajú z dvoch molekúl glutamínu.[11] Poradie amidácie týchto dvoch skupín je náhodné.[12] Dvojzložkový komplex Ni-sirohydrochlorín-a,c-diamidreduktívnej cyklázy (CfbCD) potom katalyzuje šesťelektrónovú a sedemprotónovú redukciu kruhov, čím vzniká biosyntetický intermediát. V procese dochádza k vzniku γ-laktámového kruhu E. Táto redukcia je spojená s hydrolýzou ATP a elektróny sa presúvajú pomocou dvoch 4Fe-4S centier. V poslednom kroku sa tvorí kruh F (karbocyklický s ketónovou skupinou) pôsobením ATP-dependentnej koenzým F(430) syntetázy (CfbE), čím vzniká koenzým F430.[11][12][13] Tento posledný enzým je ligáza podobná MurF, ktorá sa účastní biosyntézy peptidoglykánu.

Biosyntéza kruhu E

Referencie[upraviť | upraviť zdroj]

  1. STEPHEN W., Ragdale. The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Ed. Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres. [s.l.] : Springer, 2014. ISBN 978-94-017-9268-4. DOI:10.1007/978-94-017-9269-1_6 Chapter 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane, s. 125–145.
  2. Masters of methane. Nature Reviews Microbiology, 2016, s. 727. DOI10.1038/nrmicro.2016.170. PMID 27818502.
  3. Thauer RK. Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. Microbiology, 1998, s. 2377–2406. Dostupné online [cit. 2011-10-01]. DOI10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487.
  4. A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically. Nature, December 2003, s. 878–81. DOI10.1038/nature02207. PMID 14685246.
  5. Chromophoric factors F342 and F430 of Methanobacterium thermoautotrophicum. FEMS Microbiology Letters, 1978, s. 191–193. DOI10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x.
  6. Nickel-containing factor F430: Chromophore of the methylreductase of Methanobacterium. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1982, s. 3707–3710. DOI10.1073/pnas.79.12.3707. PMID 6954513.
  7. Coenzyme F430 from Methanogenic Bacteria : Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy. Helvetica Chimica Acta, 1991, s. 697–716. DOI10.1002/hlca.19910740404.
  8. Chemistry of Corphinoids. Annals of the New York Academy of Sciences, 1986, s. 108–129. DOI10.1111/j.1749-6632.1986.tb48030.x.
  9. JOHNSON, Michael K.; SCOTT, Robert A.. Metalloprotein Active Site Assembly. [s.l.] : [s.n.], 2 October 2017. ISBN 9781119159834.
  10. Sirohydrochlorin, a precursor of factor F430 biosynthesis in Methanobacterium thermoautotrophicum. FEBS Letters, 1985-10-07, s. 169–171. DOI10.1016/0014-5793(85)80451-8.
  11. a b c The biosynthetic pathway of coenzyme F430 in methanogenic and methanotrophic archaea. Science, 2016, s. 339–342. DOI10.1126/science.aag2947. PMID 27846569.
  12. a b c Elucidation of the biosynthesis of the methane catalyst coenzyme F430. Nature, 2017, s. 78–82. DOI10.1038/nature21427. PMID 28225763.
  13. R. Caspi. Pathway: factor 430 biosynthesis [online]. MetaCyc Metabolic Pathway Database, 2017-01-09. Dostupné online.

Zdroj[upraviť | upraviť zdroj]

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Cofactor F430 na anglickej Wikipédii.