Transamináza

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Aspartáttransamináza z E. coli s kofaktorom pyridoxal-5'-fosfátom.
Prenos aminoskupiny medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Aminoskupina (NH2-) a ketoskupina (=O) sa navzájom vymenia.

Transamináza alebo aminotransferáza je enzým, ktorý katalyzuje transaminačnú reakciu medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Tieto enzýmy sú dôležité v syntéze aminokyselín, ktoré tvoria bielkoviny. Patria medzi transferázy.

Funkcia a mechanizmus[upraviť | upraviť zdroj]

Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu (NH2-) a ketokyseliny obsahujú ketoskupinu (=O). Pri transaminácii sa NH2 skupina z jednej molekuly vymení s =O skupinou inej molekuly. Z aminokyseliny sa stáva ketokyselina a z ketokyseliny sa stáva aminokyselina.[1]

Transaminázz sú zvyčajne proteínové enzýmy. Niektoré transaminačné aktivity ribozómu sú však katalyzované ribozýmami (RNA enzýmami). Príkladmi sú VS ribozým a vlásenkový ribozým.[chýba zdroj]

Transaminázy využávajú pyridoxalfosfát ako koenzým, ktorý sa mení na pyridoxamín v prvej polreakcii, pri ktorej sa aminokyselina mení na ketokyselinu.[1] Pyridoxamín, ktorý je viazaný na enzým, potom reaguje s pyruvátom, oxalacetátom alebo α-ketoglutarátom, čím vzniká alanín, aspartát alebo glutamát.[1] Mnoho transaminačných reakcií prebieha v tkanivách a sú katalyzované transaminázami špecifickými pre konkrétny pár aminokyselina/ketokyselina. Tieto reakcie sú reverzibilné a ich smer je daný podľa toho, ktorý substrát je v nadbytku. Táto reverzibilita sa dá využiť v aplikáciách syntetickej chémie na zisk cenných chirálnych amínov. Špecifické enzýmy sú pomenované podľa páru reaktantov, napríklad enzým katalyzujúci reakciu medzi glutamátom a pyruvátom, z ktorých vznikajú α-ketoglutarát a alanín, sa nazýva alaníntransamináza a pôvodne sa nazýval glutamát-pyruváttransamináza (skrátene GPT).[2]

Transaminačná aktivita tkanív sa dá zistiť inkubáciou homogenátu s rôznymi pármi aminokyselina-ketokyselina. Transaminácia sa potvrdí, ak vznikne nový aminokyselina a ketokyselina, čo sa overuje papierovou chromatografiou. Reverzibilita sa preukáže použitím komplementárneho páru aminokyseliny a ketokyseliny ako počiatočných reaktantov. Po vyňatí chromatogramu zo solventu sa používa ninhydrín, čím sa zvýraznia škvrny.[chýba zdroj]

Metablizmus aminokyselín u zvierat[upraviť | upraviť zdroj]

Pri nízkej hladine cukru musia živočíchy metabolizovať bielkoviny na aminokyseliny na úkor svalového tkaniva. Transaminázy v pečeni preferujú oxalacetát a α-ketoglutarát, čo je dôležité, pretože to umožňuje presun dusíka z metabolizmu aminokyselín na aspartát a glutamát, odkiaľ sa dusík premieňa na močovinu a vylučuje sa. Podobným spôsobom sa v svaloch transaminuje pyruvát na alanín, ktorý sa prenáša krvných riečišťom do pečene (celková reakcia sa občas nazýva glukóza-alanínový cyklus). V pečeni ostatné transaminázy regenerujú pyruvát, ktorý pôsobí ako cenný prekurzor pre glukoneogenézu. Tento alanínový cyklus je analogický Coriho cyklu, ktorý umožňuje anaerobický metabolizmus v svaloch.[1]

Diganostický význam[upraviť | upraviť zdroj]

Transaminázy sú dôležité v produkcii rôznych aminokyselín a meranie koncentrácie rôznych transamináz v krvi je dôležité pre diagnostiku a sledovanie mnohých chorôb.[chýba zdroj] Napríklad prítomnosť zvýšenej hladiny transamináz môže byť indikátorom pre poškodenie pečene alebo srdca. Dva dôležité transaminačné enzýmy sú aspartáttransamináza (AST) a alaníntransamináza (ALT). Tieto transaminázy boli objavené v roku 1954[2][3][4] a ich klinický význam bol popísaný v roku 1955.[5][6][7][8]

Referencie[upraviť | upraviť zdroj]

  1. a b c d VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1020-1047.
  2. a b Transaminase activity in human blood. The Journal of Clinical Investigation, January 1955, s. 126–31. DOI10.1172/jci103055. PMID 13221663.
  3. A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum. The Journal of Clinical Investigation, January 1955, s. 131–3. DOI10.1172/JCI103055. PMID 13221664.
  4. Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction. Science, September 1954, s. 497–9. DOI10.1126/science.120.3117.497. PMID 13195683.
  5. Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti [online]. . Dostupné online.
  6. E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi [online]. . Dostupné online.
  7. Campania su Coltorti [online]. [Cit. 2022-03-20]. Dostupné online. Archivované 2013-05-13 z originálu.
  8. MONRIFNET. Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi [online]. . Dostupné online. (po taliansky)

Literatúra[upraviť | upraviť zdroj]

  • GHANY, Marc; HOOFNAGLE, Jay H.. Harrison's Principles of Internal Medicine. 16th. vyd. New York : McGraw-Hill, 2005. Approach to the Patient With Liver Disease, s. 1814–5.
  • NELSON, David L.; COX, Michael M.. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd. vyd. New York : Worth Publishers, 2000. S. 628–31, 634, 828–30.

Zdroj[upraviť | upraviť zdroj]

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Transaminase na anglickej Wikipédii.