L-aspartát-4-semialdehyd

Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	Neznámy parameter;
Vety R	R?
Vety S	S?
	NFPA 704

	L-aspartát-4-semialdehyd
	L-aspartát-4-semialdehyd
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C4H7NO3
Systematický názov	kyselina (2S)-2-amino-4-oxobutánová
Synonymá	4-semialdehyd kyseliny asparágovej
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	117,104 g/mol
Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	Neznámy parameter;
Vety R	R?
Vety S	S?
	NFPA 704
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	2338-03-6
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

L-aspartát-4-semialdehyd je derivát kyseliny asparágovej. Je to dôležitý medziprodukt v aspartátovej dráhe, čo je metabolická dráha prítomná u baktérií a rastlín. Aspartátová dráha vedie k biosyntéze rôznych aminokyselín z aspartátu, konkrétne lyzínu, metionínu a treonínu.^[1]

Aspartátová dráha

Táto metabolický dráha je prítomná u baktérií a rastlín, ktoré premieňajú aspartát na ďalšie produkty pomocou série niekoľkých reakcií. L-aspartát-4-semialdehyd je jedným z prvých medziproduktov tejto dráhy a predstavuje miesto, kde sa dráha delí na jednotlivé časti.^[2]

Keďže táto dráha nie je prítomná u ľudí a ostatných živočíchov, aminokyseliny, ktoré vznikajú z L-aspartát-4-semialdehydu (lyzín, treonín a metionín) musia tieto organizmy získavať z potravy. Tieto aminokyseliny sú pre živočíchy teda esenciálnymi aminokyselinami.^[3]^[4]

Biosyntéza

L-aspartát-4-semialdehyd vzniká pôsobením enzýmu aspartátsemialdehyddehydrogenázy, ktorá katalyzuje jeho vznik z L-4-aspartylfosfátu:^[5]

L-4-aspartylfosfát + NADPH + H⁺

\rightleftharpoons

L-aspartát-4-semialdehyd + NADP⁺

Ďalšie premeny

Po syntéze L-aspartát-4-semialdehydu dochádza k jeho ďalšej premene jednou z dvoch ciest.

Premena na lyzín

V prvej dráhe sa premieňa pôsobením enzýmu dihydropikolinátsyntázy, ktorá ho premieňa na dihydropikolinát:^[5]^[6]

L-aspartát-4-semialdehyd + pyruvát

\rightleftharpoons

dihydropikolinát + H₂O

Dihydropikolinát sa potom ďalej postupne premieňa na lyzín.^[7]

Premena na metionín a treonín

V druhej dráhe je možné ho reverzibilne premeniť pôsobením homoseríndehydrogenázy, ktorá ho premieňa na homoserín:^[5]^[8]

L-aspartát-4-semialdehyd + NAD(P)H + H⁺

\rightleftharpoons

homoserín + NAD(P)⁺

Homoserín je potom postupne premieňaný na dve rôzne aminokyseliny. Vzniká z neho buď treonín alebo metionín.

Referencie

↑ The Central Enzymes of the Aspartate Family of Amino Acid Biosynthesis. Accounts of Chemical Research, 2001, s. 339–349. DOI: 10.1021/ar000057q. PMID 11352712.
↑ Elaboration of a fragment library hit produces potent and selective aspartate semialdehyde dehydrogenase inhibitors. Bioorganic & Medicinal Chemistry, 2015-10-15, s. 6622–6631. DOI: 10.1016/j.bmc.2015.09.017. PMID 26404410.
↑ The Catalytic Machinery of a Key Enzyme in Amino Acid Biosynthesis. Journal of Amino Acids, 2010-12-22, s. 352–538. DOI: 10.4061/2011/352538. PMID 22332000.
↑ BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; GATTO, Gergory J. Jr.. Biochemistry. New York, NY : W.H. Freeman and Company, 2015. ISBN 978-1-4641-2610-9. S. 719.
↑ ^a ^b ^c VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1073.
↑ The enzymology of lysine biosynthesis in higher plants. The occurrence, characterization and some regulatory properties of dihydrodipicolinate synthase. FEBS Letters, December 1977, s. 236–240. DOI: 10.1016/0014-5793(77)80696-0. PMID 598503.
↑ The Catalytic Machinery of a Key Enzyme in Amino Acid Biosynthesis. Journal of Amino Acids, 2010-12-22, s. 352–538. DOI: 10.4061/2011/352538. PMID 22332000.
↑ Evolutionary relationships between yeast and bacterial homoserine dehydrogenases. FEBS Letters, June 1993, s. 289–293. DOI: 10.1016/0014-5793(93)81359-8. PMID 8500624.

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku L-Aspartic-4-semialdehyde na anglickej Wikipédii.

[1] The Central Enzymes of the Aspartate Family of Amino Acid Biosynthesis. Accounts of Chemical Research, 2001, s. 339–349. DOI: 10.1021/ar000057q. PMID 11352712.

[2] Elaboration of a fragment library hit produces potent and selective aspartate semialdehyde dehydrogenase inhibitors. Bioorganic & Medicinal Chemistry, 2015-10-15, s. 6622–6631. DOI: 10.1016/j.bmc.2015.09.017. PMID 26404410.

[3] The Catalytic Machinery of a Key Enzyme in Amino Acid Biosynthesis. Journal of Amino Acids, 2010-12-22, s. 352–538. DOI: 10.4061/2011/352538. PMID 22332000.

[4] BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; GATTO, Gergory J. Jr.. Biochemistry. New York, NY : W.H. Freeman and Company, 2015. ISBN 978-1-4641-2610-9. S. 719.

[:0-5] VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1073.

[6] The enzymology of lysine biosynthesis in higher plants. The occurrence, characterization and some regulatory properties of dihydrodipicolinate synthase. FEBS Letters, December 1977, s. 236–240. DOI: 10.1016/0014-5793(77)80696-0. PMID 598503.

[7] The Catalytic Machinery of a Key Enzyme in Amino Acid Biosynthesis. Journal of Amino Acids, 2010-12-22, s. 352–538. DOI: 10.4061/2011/352538. PMID 22332000.

[8] Evolutionary relationships between yeast and bacterial homoserine dehydrogenases. FEBS Letters, June 1993, s. 289–293. DOI: 10.1016/0014-5793(93)81359-8. PMID 8500624.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]