Bielkovina

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Prejsť na: navigácia, hľadanie
3D štruktúra myoglobínu
3D príklad štruktúry proteínu

Bielkoviny, odborne proteíny sú vysokomolekulárne prírodné látky zložené prevažne z (istých) aminokyselín. Chemická definícia znie : kopolyméry (kombinované polyméry) z monomerných jednotiek L-alfa-aminokyselín prepojených peptidovými väzbami.

Molekulová hmotnosť jednoreťazcových bielkovín je medzi 10 000 a 100 000, u viacreťazcových bielkovín až do niekoľkých miliónov.

Často sa ako bielkovina chápe len taká bielkovina, ktorá obsahuje peptid s viac ako 100 aminokyselinami v molekule. Terminologickým opakom sú potom menšie „polypeptidy“ (v užšom zmysle) a „oligopeptidy“, ale terminológia tu nie je celkom ustálená. Polypeptid v širšom zmysle je každý väčší peptid, a teda aj napríklad každá bielkovina.

Úloha[upraviť | upraviť zdroj]

Sú nevyhnutnými zložkami všetkých rastlinných a živočíšnych buniek a majú v nich tak z hľadiska množstva (50%), ako aj funkcie veľmi významné postavenie.

Ako enzýmy sú nenahraditeľné pri regulácii biochemických reakcií, ako hormóny pri sprostredkúvaní reakcií, ako stavebné látky v stavbe bunky, ako protilátky pri obrane organizmu a sú to aj dôležité transportné a rezervné látky. Dôležité sú aj pri zrážaní krvi a mlieka, pri druhu krvnej skupiny a pri pamäti.

Schopnosť tvoriť aminokyseliny majú len rastliny, živočíchy ich prijímajú potravou vo forme bielkovín. U živočíchov sa v tráviacom trakte rozkladajú na aminokyseliny, z ktorých si potom živočíšny organizmus znova tvorí vlastné špecifické bielkoviny.

Objav[upraviť | upraviť zdroj]

Ich základnú povahu rozpoznal Braconnot už v r. 1819 pri zahrievaní gleja s kyselinou sírovou. Za podrobnejšiu znalosť štruktúry bielkovín vďačíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

Delenie[upraviť | upraviť zdroj]

Systematická klasifikácia zatiaľ nie je možná, pretože ich štruktúra ešte nie je celkom preskúmaná. Napriek tomu existujú nasledujúce delenia:

Jednoduché proteíny:
Delenie 1 (podľa zjavu):

  • globulárne proteíny (guľovité bielkoviny): Sú rozpustné vo vode a zriedených soľných roztokoch, majú guľovitý tvar. Patria sem: albumíny, globulíny, históny, protamíny, glutelíny, prolamíny. Väčšinou ide o tzv. sféroproteíny. Sú to napr. enzýmy a protilátky.
  • korpuskulárne proteíny (telieskovité bielkoviny): Sú rozpustné v slaných roztokoch, majú špecifické afinity. V ľudskom organizme sa vyskytujú najmä v bunkách pečene a sleziny.
  • fibrilárne proteíny (vláknité bielkoviny, skleroproteíny): Sú to ostatné proteíny. Patria sem: kolagény, keratíny, elastíny. Sú napr. vo vlasoch, svalovine, rohovine, chrupavke.

Delenie 2 (podľa organizmu):

Delenie 3 (podľa orgánu):

  • plazmatické proteíny
  • svalové proteíny
  • mliečne proteíny
  • vaječné proteíny
  • ribozómové proteíny
  • proteíny bunkového jadra
  • membránové proteíny
  • mikrozómové proteíny

Delenie 4 (podľa biologickej funkcie):

Zložené proteíny (proteidy):
Tieto obsahujú aj podstatnú nebielkovinovú zložku, tzv. prostetickú skupinu; patria sem (v zátvorke je prostetická skupina):

Štruktúra[upraviť | upraviť zdroj]

V bielkovinách sú aminokyseliny vzájomne viazané aminoskupinami –NH2 a karboxylovými skupinami –COOH amidovou väzbou –NH–CO– (amidy), ktorá sa v prípade proteínov nazýva peptidová väzba. Reťazec aminokyselín sa spravidla nazýva (poly)peptidový reťazec alebo reťazec bielkoviny.

Príklady aminokyselín, ktoré tvoria proteíny: glycín (Gly), alanín (Ala), valín (Val), leucín (Leu), izoleucín (Ile), fenylalanín (Phe), prolín (Pro), serín (Ser), treonín (Thr), cysteín (Cys), metionín (Met), tryptofán (Trp), tyrozín (Tyr), asparagín (Asn), glutamín (Gln), kyselina asparágová (Asp), kyselina glutámová (Glu), lyzín (Lys), arginín (Arg), histidín (His).

Z hľadiska štruktúry sa rozlišuje niekoľko úrovní pohľadu (od najnižšej po najvyššiu) na bielkovinu:

  • Poradie aminokyselín v peptidovom reťazci označujeme ako primárna štruktúra alebo sekvencia. Z 20 aminokyselín, ktoré sa vždy vyskytujú v ľudskom organizme, môže v prípade jednoduchého proteínu, zloženého zo 100 aminokyselín, vzniknúť 20100 (1,27 . 10 130) rozdielnych primárnych proteínových štruktúr. Z toho vyplýva, že existuje ďaleko väčšie množstvo rôznych proteínov, ako je ich obsiahnuté vo všetkých živých organizmoch na Zemi. Štruktúra veľa proteínov je už známa, napr. myoglobínu a hemoglobínu; u blízko príbuzných živočíšnych druhov sú si štruktúry veľmi podobné.
  • Priestorové usporiadanie peptidového reťazca:
    • Sekundárna štruktúra je označenie pre priestorové usporiadanie peptidového reťazca, ktoré vzniká vďaka vodíkovo-mostíkovým väzbám medzi atómmi polárnych skupín C=O a H-N. Najznámejšie sekundárne štruktúry sú alfa-hélix (pravotočivá závitnica) a beta-štruktúra (skladaný list beta).
    • Terciárna štruktúra je označenie pre priestorové usporiadanie peptidového reťazca, ktoré vzniká vodíkovovo-mostíkovými väzbami, iónovou väzbou, disulfidovými väzbami či nepolárnymi van der Waalsovými silami. Jej výsledkom je buď fibrilárna podoba (vzniká väzbami medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami) alebo globulárna podoba (vzniká väzbami medzi časťami toho istého reťazca) bielkoviny.
    • Kvartérna štruktúra je označenie pre štruktúru stabilného oligoméru (čiže istej skupiny viacerých peptidových reťazcov). Len niektoré (minimálne 650) bielkovín sa skladá z viacerých peptidových reťazcov a má teda aj túto úroveň štruktúry. Sú to niektoré enzýmy, hemoglobín a iné bielkoviny.

Ak externe privodíme (napríklad varením, kyselinou, zásadou a pod.) trvalú zmenu priestorového usporiadania (sekundárnej a terciárnej štruktúry) peptidového reťazca, hovoríme o denaturácii bielkoviny. Pritom sa strácajú niektoré biologické vlastnosti proteínov, napr. schopnosť enzýmov štiepať potravu alebo svalová kontraktivita. Varom denaturované bielkoviny sú ľahko stráviteľné, ale zachovávajú si svoju výživnú hodnotu.

Telu cudzie proteíny vyvolávajú svojou prítomnosťou reakciu antigén–protilátka, a preto sa nesmú nikdy priamo injikovať do krvného obehu.

Iné projekty[upraviť | upraviť zdroj]