Dihydropyrimidináza
Tetramér ľudskej dihydropyrimidinázy | |
Identifikátory | |
---|---|
Číslo EC | EC 3.5.2.2 |
Číslo CAS | 9030-74-4 |
Databázy | |
IntEnz | hľadať v IntEnz |
BRENDA | hľadať v BRENDA |
ExPASy | hľadať v ExPASy |
KEGG | hľadať v KEGG |
MetaCyc | hľadať v MetaCyc |
PDB štruktúry | RSCB PDB PDBe PDBsum |
Dihydropyrimidináza (EC 3.5.2.2) je enzým, ktorý katalyzuje nasledujúcu chemickú reakciu:
- 5,6-dihydrouracil + H2O 3-ureidopropionát
Substrátmi tohto enzýmu sú teda 5,6-dihydrouracil a voda, zatiaľ čo jeho produktom je 3-ureidopropionát. Medzi substráty tohto enzýmu patrí aj 5,6-dihydrotymín (ktorý sa štiepi na 3-ureidoizobutyrát) a hydantoín (ktorý sa štiepi na kyselinu hydantoovú).[1]
Tento enzým patrí medzi hydrolázy, ktoré štiepia nepeptidovú väzbu uhlík-dusík, konkrétne v cyklických amidoch. Systematický názov tohto enzýmu je 5,6-dihydropyrimidín amidohydroláza, ale bežne sa označuje i ako hydantoináza[1] alebo hydropyrimidínhydratáza.[2]
Tento enzým sa účastní troch metabolických dráh: metablizmu pyrimidínov, metabolizmu β-alanínu a biosyntézy pantotenátu a CoA.
Štúdie štruktúry[upraviť | upraviť zdroj]
Na konci roku 2007 bolo známych 10 štruktúr pre tento druh enzýmov, s PDB kódmi 1GKP, 1GKQ, 1GKR, 1NFG, 1YNY, 2FTW, 2FTY, 2FVK, 2FVM a 2GSE.
Referencie[upraviť | upraviť zdroj]
- ↑ a b ENZYME - 3.5.2.2 Dihydropyrimidinase [online]. enzyme.expasy.org, [cit. 2022-03-06]. Dostupné online.
- ↑ VOET, Donald. Biochemistry. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1.
Literatúra[upraviť | upraviť zdroj]
- Bovine liver dihydropyrimidine amidohydrolase: purification, properties, and characterization as a zinc metalloenzyme. Arch. Biochem. Biophys., 1983, s. 469–83. DOI: 10.1016/0003-9861(83)90316-8. PMID 6639068.
- The partial purification and properties of animal and plant hydantoinases. J. Biol. Chem., 1949, s. 449–58. PMID 15393763.
Zdroj[upraviť | upraviť zdroj]
Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Dihydropyrimidinase na anglickej Wikipédii.