Kofaktor (biochémia)

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
(Presmerované z Koenzým)
Skočit na navigaci Skočit na vyhledávání
Sukcinátdehydrogenázový komplex s vyznačnými niekoľkými kofaktormi, vrátane flavínu, železo-sírnych centier a hemu.

Kofaktor je nebielkovinová chemická zlúčenina alebo ión kovu, ktorá je potrebná pre funkciu enzýmu ako katalyzátora (katalyzátor je látka, ktorá zvyšuj rýchlosť chemickej reakcie). Kofaktory sú vlastne "pomocné molekuly," ktoré pomáhajú s biochemickými transformáciami. Rýchlosti priebehu týchto reakcií sú zameraním enzýmovej kinetiky. Kofaktory sa zvyčajne líšia od ligandov (napríklad hormónov) v tom, že ich funkcia pochádza z toho, že ostávajú naviazané.

Kofaktory sa dajú rozdeliť na dva druhy: anorganické ióny a komplexné organické molekuly nazývané koenzýmy.[1] Koenzýmy sú zvyčajne odvodené od vitamínov a iných organických živín esenciálnych v malých množstvách. Niektorí vedci využívajú termín "kofaktor" len na anorganické látky, ale v tomto článku sa spomínajú oba druhy.[2][3] V slovenčine sa medzi kofaktory typicky radia oba druhy.[4]

Koenzýmy sa ďalej delia na dva druhy. Prvým z nich sú "prostetické skupiny," ktoré pozostávajú z koenzýmov, ktoré sú pevne (alebo kovalentne) a permanentne viazané na bielkovinu.[5] Medzi prostetické skupiny patria napríklad FMN či FAD.[6] Druhý druh so koenzýmy zvané "kosubstráty,"[7] ktoré sú viazané na proteín len dočasne. Kosubstráty môžu byť z enzýmu odštiepené a následne znovu naviazané. Mezdi kosubstráty patria typicky NAD+ alebo NADP+. Prostetické skupiny i kosubstráty majú rovnakú funkciu, teda sprostredkovávať reakcie enzýmov a proteínov. Hlavným rozdielom medzi nimi je spôsob ich regenerácie.[6] Prostetická skupina je pevne viazaná na enzým, takže k jej regenerácii dochádza priamo na enzýme počas inej reakcie. Kosubstráty sú disociovateľné, takže často dochádza k regenerácii pri druhej reakcii na inom enzýme. Neaktívny enzým bez kofaktoru sa nazýva apoenzým[8] (skladá sa z čisto bielkovinovej zložky) a kompletný enzým i s kofaktorom sa nazýva holoenzým.[9][10] Definícia koenzýmu podľa IUPAC je trochu iná: konkrétne sú to nízkomolekulové neproteínové organické látky, ktoré sú slabo spojené s enzýmom a účastnia sa enzýmových reakcií ako disociovateľné nosiče chemických skupín či elektrónov. Naproti tomu IUPAC definuje prostetickú skupinu ako pevne viazanú nepolypeptidovú jednotku v proteíne, ktorá sa regeneruje počas každej reakcie. V slovenčine sa pojmy "prostetická skupina" a "koenzým" často zamieňajú.[11]

Niektoré enzýmy či enzýmové komplexy vyžadujú niekoľko kofaktorov. Multienzýmový pyruvátdehydrogenázový komplex,[12] napríklad, ktorý stojí medzi glykolýzou a citrátovým cyklom, vyžaduje päť organických kofaktorov a jeden kovový ión: slabo viazaný tiamínpyrofosfát (TPP), kovalentne viazané lipoamid a flavínadeníndinukleotid (FAD), kosubstráty nikotínamidadeníndinukleotid (NAD+) a koenzým A (CoA) a kovový ión (Mg2+).[13]

Organické kofaktory sú často vitamíny alebo tvorené z vitamínov.[11] Mnohé obsahujú nukleotid adenozínmonofosfát (AMP) ako časť ich štruktúry, napríklad ATP, koenzým A, FAD alebo NAD+. Táto spoločná štruktúra môže poukazovať na spoločný evolučný pôvod ako súčasť ribozýmov v RNA svete. Takisto bolo navrhnuté, že AMP ako súčasť molekuly sa dá považovať za "rúčku," ktorou enzým "zachytí" tento koenzým na presun medzi katalytickými centrami.[14]

Klasifikácia[upraviť | upraviť zdroj]

Kofaktory možno rozdeliť na dve hlavné skupiny: organické kofaktory, ako sú flavín a hem, a anorganické kofaktory, ako sú kovové ióny Mg2+ či Cu+ a železo-sírne klastre.

Organické kofaktory možno ďalej deliť na koenzýmy a prostetické skupiny. Pojem koenzým poukazuje konkrétne na enzýmy a teda funkčné vlastnosti proteínu. Na druhej strane prostetická skupina zdôrazňuje spôsob viazania kofaktoru na proteín (pevne alebo kovalentne), teda poukazuje na štruktúrne vlastnosti. Rôzne zdroje používajú mierne rozličné definície koeznýmov, kofaktorov a prostetických skupín. Niektorí považujú pevne viazané organické molekuly za prostetické skupiny a nie koenzýmy, zatiaľ čo iní definujú všetky nebielkovinové organické molekuly nutné pre enzýmovú aktivitu ako koenzýmy a klasifikujú tie z nich, ktoré sú pevne viazané, ako koenzýmové prostetické skupiny. Tieto pojmy sa v slovenčine často zamieňajú.[11]

V roku 1980 list v Trends in Biochemistry Sciences poznamenal tento zmätok v literatúre a principiálne arbitrátny rozdiel medzi prostetickými skupinami a koenzýmami a navrhol nasledovné používanie. Kofaktory sú v ňom definované ako dodatočné látky mimo proteínu a substrátov, ktoré sú potrebné na enzýmovú aktivitu, a prostetická skupina je látka, ktorá podstupuje celý katalytický cyklus viazaná na jednu konkrétnu molekulu enzýmu. Autor však nenašiel konkrétnu definíciu pre koenzým, ktorá by popisovala všetky prípady, a navrhol, aby sa tento výraz prestal v literatúre používať.[15]

Anorganické kofaktory[upraviť | upraviť zdroj]

Ióny kovov[upraviť | upraviť zdroj]

Searchtool.svg Pozri aj: Metaloproteín

Ióny kovov sú bežné kofaktory.[16] Štúdia týchto kofaktorov spadá pod bioanorganickú chémiu. Zoznam esenciálnych stopových prvkov vo výžive odráža ich úlohu v podobe kofaktorov. U ľudí zahŕňa tento zoznam železo, horčík, mangán, kobalt, meď, zinok a molybdén.[17] Nedostatok chrómu spôsobuje narušenú toleranciu glukózy, avšak nebol identifikovaný žiadny ľudský enzým, ktorý by ho využíval ako kofaktor.[18][19] Jód je takisto esenciálny stopový prvok, ale tento prvok sa vyskytuje v štruktúre tyroidných hormónov a nie ako enzýmový kofaktor.[20] Vápnik je ďalší špeciálny prípad, ktorý je nutný ako zložka ľudskej potravy a je skutočne potrebný pre funkciu mnohých enzýmov, napríklad syntázy oxidu dusnatého, proteínových fosfatáz alebo adenylátkinázy, ale vápnik aktivuje tieto enzýmy alosterickou reguláciou a často sa na tieto enzýmy viaže v komplexe s kalmodulínom.[21] Vápnik je teda využívaný v bunkovej signalizácii a bežne sa nepokladá sa kofaktor enzýmov, ktoré reguluje.[22]

Niektoré organizmy vyžadujú ďalšie kovy ako enzýmové kofaktory, napríklad vanád v nitrogenáze u baktérií fixujúcich vzdušný dusík rodu Azotobacter,[23] wolfrám v aldehyd feredoxín oxidoreduktáze termofilného archeónu Pyrococcus furiosus[24] a dokonca i kadmium v karbonickej anhydrázy z morských rozsievok Thalassiosira weissflogii.[25][26]

V mnohých prípadoch obsahuje kofaktor anorganickú i organickú zložku. Jedným z príkladov by mohli byť napríklad hemové proteíny, ktoré obsahujú porfyrínové kruhy viazané na železo.[27]

Ión Príklad enzýmu obsahujúceho tento ión
Meď Cytochrómoxidáza
Železo Kataláza
Cytochróm (kvôli hemu)
Nitrogenáza
Hydrogenáza
Horčík Glukóza-6-fosfatáza
Hexokináza
DNA polymeráza
Mangán Argináza
Molybdén Nitrátreduktáza
Nitrogenáza]
Xantínoxidáza
Nikel Ureáza
Zinok Alkoholdehydrogenáza
Karbonická anhydráza
DNA polymeráza
Jednoduchý [Fe2S2] klaster obsahujúci dva atómy železa a dva atómy síry, ktorý je koordinovaný štyrmi cysteínovými reziduami bielkoviny.

Železo-sírne klastre[upraviť | upraviť zdroj]

Searchtool.svg Pozri aj: Železo-sírne bielkoviny

Železo-sírne klastre sú komplexy atómov železa a síry, ktoré sa v proteínoch viazané cysteinylovými reziduami. Hrajú štruktúrnu i funkčnú úlohu, vrátane prenosu elektrónov, snímania redoxného potenciálu a ako štruktúrne moduly.[28]

Organické kofaktory[upraviť | upraviť zdroj]

Organické kofaktory sú malé organické molekuly (typicky s molekulovou hmotnosťou nižšou než 1000 Da), ktoré môžu byť slabo alebo pevne naviazané na enzým a priamo sa účastniť enzýmovej reakcie.[9][29][30][31] Organické molekuly pevne viazané na enzým, ktoré je zložité oddeliť bez denaturácie enzýmu, sa nazývajú prostetické skupiny. Je dôležité upozorniť, že neexistuje presná hranica medzi slabo a pevne viazanými kofaktormi.[9] Mnohé z nich, napríklad NAD+, môžu byť viazané slabo v jednom enzýme a pevne v iných.[9] Ďalším príkladom je tiamínpyrofosfát (TPP), ktorý je pevne viazaný v transketoláze alebo pyruvátdekarboxyláze, ale slabo viazaný v pyruvátdehydrogenáze.[32] Iné koenzýmy, napríklad flavínadeníndinukleotid (FAD), biotín a lipoamid, sú pevne viazané.[33] Pevne viazané kofaktory sú zvyčajne regenerované počas jedného reakčného cyklu, zatiaľ čo slabo viazané kofaktory sú regenerované v ďalšej reakcii katalyzovanej iným enzýmom. V tomto druhom prípade je možné kofaktory pokladať za substrát alebo kosubstrát.

Vitamíny fungujú ako prekurzory mnohých organických kofaktorov (napríklad vitamíny B1, B2, B6, B12, niacín, kyselina listová) alebo fungujú priamo ako koenzýmy (napríklad vitamín C). Vitamíny však majú v tele aj iné funkcie.[34] Mnohé organické kofaktory obsahujú aj nukleotidy, napríklad koenzým A, ktorý prenáša acylovú skupinu, alebo prenášače elektrónov NAD a FAD. Väčšina týchto kofaktorov sa nachádza vo veľkom počte živočíšnych druhov a niektoré sú univerzálne vo všetkých formách života. Výnimkou tejto širokej distribúcie je skupina unikátnych kofaktorov, ktorá sa vyvinula v metanogénoch, ktoré sú prítomné len v tejto skupine archeónov.[35]

Vitamíny a ich deriváty[upraviť | upraviť zdroj]

Kofaktor Vitamín Dodatočná zložka Prenesená chemická skupina Distribúcia
Tiamínpyrofosfát[36] Tiamín (B1) Pyrofosfát Dvojuhlíkové skupiny, α štiepenie (dekarboxylácia) Baktérie, archeóny a eukaryoty
NAD+ a NADP+[37] Niacín (B3) ADP Elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Pyridoxalfosfát[38] Pyridoxín (B6) Amino a karboxylová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Metylkobalamín[39] Vitamín B12 Metylová skupina Acylová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Kobalamín[9] Kobalamín (B12) Vodík, alkylová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Biotín[40] Biotín (H) CO2 Baktérie, archeóny a eukaryoty
Koenzým A[41] Kyselina pantoténová (B5) ADP Acetylová skupina a iné acylové skupiny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Kyselina tetrahydrolistová[42] Kyselina listová (B9) Glutamát Metylová, formylová, metylénová a formimino skupiny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Menachinón[43] Vitamín K Karbonylová skupina a elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Kyselina askorbová[44] Vitamín C Elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Flavínmononukleotid[45] Riboflavín (B2) Elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Flavinadeníndinukleotid[45] Riboflavín (B2) ADP Elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Koenzým F420[46] Riboflavín (B2) Aminokyseliny Elektróny Metanogény a niektoré baktérie

Nevitamínové organické kofaktory[upraviť | upraviť zdroj]

Kofaktor Prenesená chemická skupina Distribúcia
Adenozíntrifosfát[47] Fosfát Baktérie, archeóny a eukaryoty
S-Adenozylmetionín[48] Metylová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Koenzým B[49] Elektróny Metanogény
Koenzým M[50][51] Metylová skupina Metanogény
Koenzým Q[52] Elekróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Cytidíntrifosfát[53] Diacylglyceroly a lipidové hlavičky Baktérie, archeóny a eukaryoty
Glutatión[54][55] Elektrónyy Niektoré baktérie a väčšina eukaryotov
Hem[56] Elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Lipoamid[9] Electróny, acylová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Metánofurán[57] Formylová skupina Metanogény
Molybdopterín[58][59] Atómy kyslíka Baktérie, archeóny a eukaryoty
Nukleotidové cukry[60] Monosacharidy Baktérie, archeóny a eukaryoty
3'-Fosfoadenozín-5'-fosfosulfát[61] Sulfátová skupina Baktérie, archeóny a eukaryoty
Pyrolochinolínchinón[62] Elektróny Baktérie
Tetrahydrobiopterín[63] Atóm kyslíka a elektróny Baktérie, archeóny a eukaryoty
Tetrahydrometánopterín[64] Metylová skupina Metanogény
Redoxná reakcia nikotínamidadeníndinukleotidu

Kofaktory ako metabolické intermediáty[upraviť | upraviť zdroj]

Metabolizmus sa skladá z veľkého množstva chemických reakcií, ale väčšina z nich pozostáva z niekoľkých základných typov reakcií, ktoré pozostávajú z prenosu funkčných skupín.[65] Tento spoločný chemický základ umožňuje bunkám používať malú sadu metabolických intermediátov na prenos chemických skupín medzi rôznymi reakciami.[66] Tieto intermediáty, ktoré prenášajú skupiny, sú slabo viazané organické kofaktory, teda koenzýmy.

Každá skupina reakcií prenášajúcich skupinu prebieha pomocou konkrétneho kofaktoru, ktorý je substrátom skupiny enzýmov, ktoré ho produkujú, a skupiny enzýmov, ktoré ho spotrebovávajú. Príkladom takého kofaktoru je nikotínamidadeníndinukleotid, ktorý je používaný dehydrogenázami. V tomto prípade existujú stovky druhov enzýmov, ktoré štiepia elektróny zo svojho substrátu a redukujú tak NAD+ na NADH. Tento redukovaný kofaktor je potom substrátom pre reduktázy, ktoré potrebujú elektróny na redukciu svojich substrátov.[37]

Tieto kofaktory sú teda v metabolizme opakovane recyklované. Príkladom je i ATP, ktorého celkové množstvo v tele je asi 0,1 molu. ATP sa konštantne rozkladá na ADP a potom sa konvertuje naspäť na ATP. V každom momente je teda množstvo ATP + ADP približne rovnaké. Energia používaná ľudskými bunkami vyžaduje hydrolýzu 100 až 150 molov ATP denne, čo je približne 50 až 75 kg. V typických situáciách ľudia využívajú v priebehu dňa množstvo ATP odpovedajúce ich telesnej hmotnosti.[67] To znamená, že každá molekula ATP je denne recyklovaná 1000 až 1500 krát.

Evolúcia[upraviť | upraviť zdroj]

Searchtool.svg Pozri aj: Abiogenéza

Organické kofaktory, ako napríklad ATP alebo NADH, sú prítomné vo všetkých znýmych formách života a tvoria ústrednú časť metabolizmu. Toto zachovanie kofaktorov naznačuje, že tieto molekuly sa vyvinuli veľmi skoro pri vývoji živých organizmov.[68] To znamená, že aspoň niektoré z aktuálne používaných kofaktorov boli pravdepodobne prítomné i v poslednom spoločnom predkovi, ktorý žil asi 4 miliardy rokov dozadu.[69][70]

Organické kofaktory mohli byť prítomné v ešte skorších etapách histórie života na Zemi.[71] Nukleotid adenozín je prítomný v kofaktoroch, ktoré katalyzujú mnohé základné metabolické reakcie, ako sú prenos metylovej, acylovej a fosforylovej skupiny alebo redoxné reakcie. Tento všade prítomný motív bol teda označený sa pozostatok RNA sveta, kde sa rané ribozýmy vyvinuli tak, že viazali konkrétne sady nukleotidov a príbuzných zlúčenín.[72][73] Predpokladá sa, že kofaktory založené na adenozíne pôsobili ako zameniteľné adaptory, ktoré umožnili enzýmom a ribozýmom viazať nové kofaktory pomocou malých modifikácií v existujúcich doménach viažucich adenozín, ktoré sa pôvodne vyvinuli na väzbu s iným kofaktorom.[14] Tento proces adaptácie predvyvinutej štruktúry na nové použitie sa nazýva exaptácia.

Výpočtová metóda, IPRO, prednedávnom určila mutácie, ktoré experimentálne zmenili kofaktorovú špecificitu xylózareduktázy z Candida boidinii z NADPH na NADH.[74]

História[upraviť | upraviť zdroj]

Searchtool.svg Pozri aj: História biochémie

Prvý objavený organický kofaktor bol NAD+, ktorý bol identifikovaný Arthurom Hardenom a Williamom Youngom v roku 1906.[75] Všimli si, že pridaním prevareného a filtrovaného extraktu z kvasiniek urýchlili alkoholovú fermentáciu v neprevarenom kvasinkovom extrakte. Neidentifikovaný faktor zodpovedný za tento efekt nazvali "koferment". Po dlhom a náročnom procese purifikácie kvasinkového extraktu identifikoval Hans von Euler-Chelpin tento faktor, ktorý bol stabilný i pri vysokých teplotách, ako nukleotidfosfát.[76] Ďalšie kofaktory boli identifikované na začiatku 20. storočia: ATP bolo izolované v roku 1929 Karlom Lohmannom[77] a v roku 1945 Fritz Albert Lipmann objavil koenzým A.[78]

Funkcia týchto molekúl bola zo začiatku záhadná, ale v roku 1936 identifikoval Otto Heinrich Warburg úlohu NAD+ prenose hydridu.[79] Tento objav bol nasledovaný prácou Hermana Kalckara na začiatku 40. rokov, ktorý spojil oxidáciu cukrov s tvorbou ATP.[80] To potvrdilo centrálnu úlohu ATP v prenose energie, ktorú navrhol Lipmann v roku 1941.[81] Neskôr, v roku 1949, Morris Friedkin a Albert L. Lehninger dokázali, že NAD+ spája metabolické dráhy ako sú citrátový cyklus a syntézu ATP.[82]

Kofaktory odvodené od proteínov[upraviť | upraviť zdroj]

V mnohých enzýmoch je skupina, ktorá pôsobí ako kofaktor, tvorená posttranslačnými úpravami časti proteínovej sekvencie. Tieto úpravy často nahradzujú potrebu externého faktoru, ako je ión kovu, na funkciu proteínov. Potenciálnemodifikácie môžu byť oxidácia aromatických reziduí, väzby medzi reziduami, štiepenie alebo tvorba kruhu.[83] Tieto zmeny sa líšia od iných posttranslačných modifikácií, ako napríklad fosforylácie, metylácie či glykozylácie, v tom, že tieto aminokyseliny zvyčajne nadobudnú nové funkcie. Tým sa zvyšuje funkcionalita proteínu, pretože nemodifikované aminokyseliny sú zvyčajne limitované na acidobázické reakcie a úpravy týchto reziduí môžu dodať proteínu elektrofilné miesta či stabilizovať voľné radikály.[83] Príkladom tvorby takého kofaktoru je tryptofántryptofylchinón (TTQ), ktorý vzniká z dvoch bočných reťazcov tryptofánu[84] alebo 4-metylidén-imidazol-5-ón (MIO), ktorý vzniká z Ala-Ser-Gly motívu.[85] Charakterizácia kofaktorov odvodených od proteínov využíva röntgenovú kryštalografiu a hmotnostnú spektroskopiu. Na určenie sú nutné štruktúrne údaje, pretože sekvenovanie nemusí ľahko identifikovať pozmenené reziduá.

Neenzýmové kofaktory[upraviť | upraviť zdroj]

Tento pojem sa používa v iných oblastiach biológie a v širšom zmysle označuje nebielkovinové (alebo i bielkovinové) molekuly, ktoré buď aktivujú, inhibujú alebosú potrebné pre funkciu proteínov. Ligandy, ako napríklad hormóny, ktoré sa viažu na a aktivujú receptorové proteíny, sa nazývajú kofaktory alebo koaktivátory. Molekuly, ktoré receptorové proteíny inhibujú, sa nazývajú korepresory. Jedným z príkladov je rodina receptorov spojených s G-proteínmi, ktoré sa často nachádzajú v senzorových neurónoch. Ligandy sa viažu na receptory, čím sa aktivujú G-proteín, ktorý potom aktivuje enzým na aktiváciu efektoru.[86] Aby sa predišlo zmätku, pre tento typ proteínov, ktoré sú aktivované alebo reprimované väzbou ligandu, bol navrhnutý názov koregulátory.[87]

Referencie[upraviť | upraviť zdroj]

  1. HASIM, Onn. Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group – Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur : Biochemical Education, 2010. S. 93–94.
  2. coenzymes and cofactors [online]. . Dostupné online.
  3. Enzyme Cofactors [online]. . Dostupné online.
  4. kofaktor [online]. Encyclopaedia Beliana, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online.
  5. NELSON, David. Lehninger Principles of Biochemistry. New York : W.H. Freeman and Company, 2008. S. 184.
  6. a b Koenzymy – WikiSkripta [online]. www.wikiskripta.eu, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online. (po česky)
  7. HUMAJOVÁ, Petra. Bioanalytické využití nanočástic [online]. 2021, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online. (po česky)
  8. apoenzým [online]. Encyclopaedia Beliana, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online.
  9. a b c d e f SAUKE, David J.; METZLER, David E.; METZLER, Carol M.. Biochemistry: the chemical reactions of living cells. 2nd. vyd. San Diego : Harcourt/Academic Press, 2001. Dostupné online. ISBN 978-0-12-492540-3.
  10. holoenzým [online]. Encyclopaedia Beliana, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online.
  11. a b c koenzým [online]. Encyclopaedia Beliana, [cit. 2022-01-29]. Dostupné online.
  12. JORDAN, Frank; PATEL, Mulchand S.. Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y : Marcel Dekker, 2004. ISBN 978-0-8247-4062-7. S. 588.
  13. Pyruvate Dehydrogenase Complex. Chemistry LibreTexts, 2013-10-02. Dostupné online [cit. 2017-05-10].
  14. a b Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins. Proteins, August 2001, s. 282–91. DOI10.1002/prot.1093. PMID 11455601.
  15. BRYCE. SAM – semantics and misunderstandings. Trends Biochem. Sci., March 1979, s. N62–N63. DOI10.1016/0968-0004(79)90255-X.
  16. Biochemistry: Enzymes: Classification and catalysis (Cofactors) [online]. . Dostupné online. [nefunkčný odkaz]
  17. Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline. Clinics in Endocrinology and Metabolism, August 1985, s. 513–43. DOI10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID 3905079.
  18. Is chromium a trace essential metal?. BioFactors, 2000, s. 149–62. DOI10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302.
  19. The biochemistry of chromium. The Journal of Nutrition, April 2000, s. 715–8. DOI10.1093/jn/130.4.715. PMID 10736319.
  20. Iodine metabolism and thyroid physiology: current concepts. Thyroid, April 1997, s. 177–81. DOI10.1089/thy.1997.7.177. PMID 9133680.
  21. Calcium signaling. Cell, 2007, s. 1047–58. DOI10.1016/j.cell.2007.11.028. PMID 18083096.
  22. Ca2+ signaling and intracellular Ca2+ binding proteins. Journal of Biochemistry, October 1996, s. 685–98. DOI10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID 8947828.
  23. The vanadium-containing nitrogenase of Azotobacter. BioFactors, July 1988, s. 111–6. PMID 3076437.
  24. Structure of a hyperthermophilic tungstopterin enzyme, aldehyde ferredoxin oxidoreductase. Science, March 1995, s. 1463–9. DOI10.1126/science.7878465. PMID 7878465.
  25. A biological function for cadmium in marine diatoms. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, April 2000, s. 4627–31. DOI10.1073/pnas.090091397. PMID 10781068.
  26. Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom. Nature, 2005, s. 42. DOI10.1038/435042a. PMID 15875011.
  27. Structural analysis of heme proteins: implications for design and prediction. BMC Structural Biology, March 2011, s. 13. DOI10.1186/1472-6807-11-13. PMID 21371326.
  28. Iron-sulfur protein folds, iron-sulfur chemistry, and evolution. J. Biol. Inorg. Chem., February 2008, s. 157–70. DOI10.1007/s00775-007-0318-7. PMID 17992543.
  29. PALMER, Trevor. Understanding enzymes. New York : Horwood, 1981. Dostupné online. ISBN 978-0-85312-307-1.
  30. COX, Michael; LEHNINGER, Albert L; NELSON, David R.. Lehninger principles of biochemistry. 3rd. vyd. New York : Worth Publishers, 2000. Dostupné online. ISBN 978-1-57259-153-0.
  31. FARRELL, Shawn O.; CAMPBELL, Mary K.. Biochemistry. 6th. vyd. Pacific Grove : Brooks Cole, 2009. ISBN 978-0-495-39041-1.
  32. Studies on the nature of the binding of thiamine pyrophosphate to enzymes. The Journal of Biological Chemistry, June 1968, s. 3009–19. Dostupné online. DOI10.1016/S0021-9258(18)93372-7. PMID 4968184.
  33. Conservation of the Enzyme–Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme. Journal of Molecular Evolution, December 2017, s. 205–218. DOI10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972.
  34. Vitamins: not just for enzymes. Curr Opin Investig Drugs, 2006, s. 912–5. PMID 17086936.
  35. Novel biochemistry of methanogenesis. The Journal of Biological Chemistry, June 1988, s. 7913–6. DOI10.1016/S0021-9258(18)68417-0. PMID 3131330.
  36. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci., 2007, s. 892–905. DOI10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582.
  37. a b The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions. Biochem. J., 2007, s. 205–18. DOI10.1042/BJ20061638. PMID 17295611.
  38. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem., 2004, s. 383–415. DOI10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
  39. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem., 2003, s. 209–47. Dostupné online. DOI10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.
  40. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci., 2003, s. 217–29. DOI10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.
  41. Coenzyme A: back in action. Prog. Lipid Res., 2005, s. 125–53. DOI10.1016/j.plipres.2005.04.001. PMID 15893380.
  42. Folic acid. Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences, June 2001, s. 183–223. DOI10.1080/20014091084209. PMID 11451208.
  43. Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management. Microbiology, August 1999, s. 1817–30. Dostupné online. DOI10.1099/13500872-145-8-1817. PMID 10463148.
  44. Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals. FEBS J., 2007, s. 1–22. DOI10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x. PMID 17222174.
  45. a b Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol, 2007, s. 195–202. DOI10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.
  46. Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2006, s. 265–75. DOI10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521.
  47. BUGG, Tim. An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford : Blackwell Science, 1997. Dostupné online. ISBN 978-0-86542-793-8. S. 95.
  48. S-Adenosylmethionine and methylation. FASEB Journal, March 1996, s. 471–80. DOI10.1096/fasebj.10.4.8647346. PMID 8647346.
  49. Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, June 1986, s. 4238–42. DOI10.1073/pnas.83.12.4238. PMID 3086878.
  50. Structure and methylation of coenzyme M(HSCH2CH2SO3). The Journal of Biological Chemistry, August 1974, s. 4879–85. DOI10.1016/S0021-9258(19)42403-4. PMID 4367810.
  51. Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid). Journal of Bacteriology, January 1979, s. 256–63. DOI10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMID 104960.
  52. Biochemical functions of coenzyme Q10. Journal of the American College of Nutrition, December 2001, s. 591–8. Dostupné online. DOI10.1080/07315724.2001.10719063. PMID 11771674.
  53. BUCHANAN, Bob B.; GRUISSEM, Wilhelm; JONES, Russell L.. Biochemistry & molecular biology of plants. 1st. vyd. [s.l.] : American society of plant physiology, 2000. Dostupné online. ISBN 978-0-943088-39-6.
  54. Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. [s.l.] : Springer, 2001. Dostupné online. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  55. Glutathione. Annual Review of Biochemistry, 1983, s. 711–60. DOI10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
  56. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem., 2004, s. 981–6. DOI10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.
  57. The active species of 'CO2' utilized by formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic Archaea. European Journal of Biochemistry, September 1997, s. 919–24. DOI10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x. PMID 9342247.
  58. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. Journal of Experimental Botany, August 2002, s. 1689–98. DOI10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.
  59. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta, 2006, s. 621–35. DOI10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
  60. Comparative biochemistry of nucleotide-linked sugars. Progress in Clinical and Biological Research, 1978, s. 595–600. PMID 351635.
  61. Structure and function of sulfotransferases. Archives of Biochemistry and Biophysics, June 2001, s. 149–57. Dostupné online. DOI10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
  62. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature, August 1979, s. 843–4. DOI10.1038/280843a0. PMID 471057.
  63. Tetrahydrobiopterin biosynthesis, regeneration and functions. The Biochemical Journal, April 2000, s. 1–16. DOI10.1042/0264-6021:3470001. PMID 10727395.
  64. Unusual coenzymes of methanogenesis. Annual Review of Biochemistry, 1990, s. 355–94. DOI10.1146/annurev.bi.59.070190.002035. PMID 2115763.
  65. The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems. European Journal of Biochemistry, March 1979, s. 1–20. DOI10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID 378655.
  66. Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions. Annual Review of Biochemistry, 1978, s. 1031–78. DOI10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. PMID 354490.
  67. Estimating ATP resynthesis during a marathon run: a method to introduce metabolism. Advan. Physiol. Edu., 2001, s. 70–1. Dostupné online.
  68. Ribozyme catalysis of metabolism in the RNA world. Chemistry & Biodiversity, 2007, s. 633–55. DOI10.1002/cbdv.200790055. PMID 17443876.
  69. How did bacteria come to be?. [s.l.] : [s.n.], 1998. ISBN 9780120277407. DOI:10.1016/S0065-2911(08)60135-6 S. 353–99.
  70. The emergence of major cellular processes in evolution. FEBS Letters, July 1996, s. 119–23. DOI10.1016/0014-5793(96)00631-X. PMID 8706840.
  71. Coenzymes as fossils of an earlier metabolic state. Journal of Molecular Evolution, March 1976, s. 101–4. DOI10.1007/BF01732468. PMID 1263263.
  72. The tyranny of adenosine recognition among RNA aptamers to coenzyme A. BMC Evol. Biol., 2003, s. 26. DOI10.1186/1471-2148-3-26. PMID 14687414.
  73. Coenzymes as coribozymes. Biochimie, 2002, s. 877–88. DOI10.1016/S0300-9084(02)01404-9. PMID 12458080.
  74. Computational design of Candida boidinii xylose reductase for altered cofactor specificity. Protein Science, October 2009, s. 2125–38. DOI10.1002/pro.227. PMID 19693930.
  75. The Alcoholic Ferment of Yeast-Juice. Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences, 24 October 1906, s. 369–75. DOI10.1098/rspb.1906.0070.
  76. Fermentation of sugars and fermentative enzymes: Nobel Lecture, May 23, 1930 [online]. Nobel Foundation. Dostupné online.
  77. LOHMANN K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. Naturwissenschaften, August 1929, s. 624–5. DOI10.1007/BF01506215.
  78. LIPMANN F. Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts. J. Biol. Chem., 1 September 1945, s. 173–90. DOI10.1016/S0021-9258(18)43110-9.
  79. Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide). Biochemische Zeitschrift, 1936, s. E79–E88. DOI10.1002/hlca.193601901199.
  80. Origins of the concept oxidative phosphorylation. Molecular and Cellular Biochemistry, November 1974, s. 55–63. DOI10.1007/BF01874172. PMID 4279328.
  81. LIPMANN F. A Source Book in Chemistry, 1900-1950. [s.l.] : [s.n.], 1941. ISBN 9780674366701. DOI:10.4159/harvard.9780674366701.c141 Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy, s. 99–162.
  82. Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen. J. Biol. Chem., 1949, s. 611–23. Dostupné online. DOI10.1016/S0021-9258(18)56879-4. PMID 18116985.
  83. a b Protein-Derived Cofactors. Expanding the Scope of Post-Translational Modifications†. Biochemistry, 2007, s. 5283–5292. DOI10.1021/bi700468t. PMID 17439161.
  84. Posttranslational biosynthesis of the protein-derived cofactor tryptophan tryptophylquinone. Annual Review of Biochemistry, 2013, s. 531–50. DOI10.1146/annurev-biochem-051110-133601. PMID 23746262.
  85. A new member of the 4-methylideneimidazole-5-one-containing aminomutase family from the enediyne kedarcidin biosynthetic pathway. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, May 2013, s. 8069–74. DOI10.1073/pnas.1304733110. PMID 23633564.
  86. G Protein –Coupled Receptors and Their Effectors [online]. 2000-01-01. Dostupné online.
  87. Coactivators and corepressors: what's in a name?. Molecular Endocrinology, October 2008, s. 2213–4. DOI10.1210/me.2008-0201. PMID 18701638.

Pozri aj[upraviť | upraviť zdroj]

Zdroj[upraviť | upraviť zdroj]

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Cofactor (biochemistry) na anglickej Wikipédii.